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dc.contributor.advisorOswaldo Curty da Motta Limapt_BR
dc.contributor.authorBerti, Claudineipt_BR
dc.date.accessioned2018-04-17T17:45:39Z-
dc.date.available2018-04-17T17:45:39Z-
dc.date.issued1996pt_BR
dc.identifier.urihttp://repositorio.uem.br:8080/jspui/handle/1/3821-
dc.description.abstractThis work had as main objective, to contribute to the study of the kinetics of sucrose hydrolysis by invertase, in a homogeneus reactor, aimining at increasing the knowledge necessary to project an industrail scale reactor for this process. The catalytic properties of the enzyme and experimental data used to verify the quality of the developed models were taken from BERGAMASCO (1989). Sucrose hydrolysis has been modeled from conversion data obtained at pH 5,0, 55 °C and 85% w/v sucrose concentration. Modeling results have shown that experimental data was well modeled by BOWSKI et alii (1971) model when the effects of enzyme deactivation and product inibition were included. The hypothesis of varying water concentration as a function of the hydrolysis reaction has been included in the model. Simulation results have shown that increasing initial substrate concentration leads to longer reaction times to reach equivalent high conversions. From simulation it also can be observed that for shorter conversion times, the temperatures of 50 and 55 °C are indicated, while for 60 °C enzyme deactivation is noticeable, leading to a reduction in the maximum conversion that can be reached. Staged enzyme addition was studied, varying the fraction of enzyme added at reaction time zero and subsequent addition at constant flow rate up to complete the same quantity added in the simple batch system. Simulation has shown that there is no advantage in staged enzyme addition in spite off the noticeable enzyme deactivation.en
dc.languageporpt_BR
dc.publisherUniversidade Estadual de Maringápt_BR
dc.rightsopenAccesspt_BR
dc.subjectCinética (Química)pt_BR
dc.subjectHidrólise enzimática da sacarosept_BR
dc.subjectSacarosept_BR
dc.subjectProcesso de inversãopt_BR
dc.subjectHidrólise da sacarosept_BR
dc.subjectProcessos alternativospt_BR
dc.subjectFrutosept_BR
dc.subjectInversão da sacarosept_BR
dc.subjectEnzima invertasept_BR
dc.subjectBrasil.pt_BR
dc.titleSimulação de alternativas de processos para a hidrólise de sacarosept_BR
dc.typemasterThesispt_BR
dc.contributor.referee1Luiz Mario de Matos Jorge - UEM-
dc.contributor.referee2Gianini Regina Luz - UEM-
dc.contributor.referee3Marcos de Souza - UEM-
dc.description.resumoEste trabalho apresentou como objetivo principal, contri buir para a determinação da cinética da reação de hidrólise da sacarose pela enzima invertase, em reator homogêneo do tipo batelada, visando trazer subsídios para projeto de reator em escala industrial. As propriedades catalíticas da enzima invertase e os dados experimentais utilizados para verificar a qualidade de ajuste dos modelos desenvolvidos, foram obtidos em BERGAMASCO (1989). A reação foi modelada a partir dos dados de conversão em função do tempo, para a hidrólise de uma solução de sacarose a 85 % p/v, pH=5,OeT55°C. Os resultados da modelagem mostraram que os pontos experimentais foram bem ajustados pelo modelo de BOWSKI et alii, quando incorporados os efeitos de desativação térmica da enzima e da inibição pelos produtos da reação. Também a hipótese da concentração de água ser variável, em função de ser consumida no decorrer da reação, foi incorporada ao modelo, sem prejudicar a qualidade do ajuste. Resultados de simulação mostraram que, um aumento da concentração inicial de substrato requer maiores tempos de reação para se atingir uma dada conversão. Da simulação pode ser observado também que o melhor desempenho é obtido para uma faixa de temperatura de 50 a 55 °C, enquanto que para uma temperatura de 60 °C observa-se uma sensível desativação térmica, chegando até à redução da conversão máxima obtida. A hipótese de adição parcial de enzima com o restante distribuído ao longo do tempo, visando redução no tempo necessário para se obter conversão máxima, mostrou que esta apresenta desempenho inferior ao obtido pela adição total de enzima no início da reação.pt_BR
dc.publisher.countryBrasilpt_BR
dc.publisher.programPrograma de Pós-Graduação em Engenharia Químicapt_BR
dc.publisher.initialsUEMpt_BR
dc.subject.cnpq1Engenhariaspt_BR
dc.publisher.localMaringá, PRpt_BR
dc.description.physical122 ppt_BR
dc.subject.cnpq2Engenharia Químicapt_BR
dc.publisher.centerDepartamento de Engenharia Químicapt_BR
Aparece nas coleções:2.4 Dissertação - Ciências de Tecnologia (CTC)

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