Modelo cinético da produção de biodiesel com lipase de Burkholderia cepacia

Abstract

RESUMO: O interesse nos biocombustíveis aumentou nas últimas décadas, com diversos estudos tratando da produção de biodiesel com uso de matérias-primas renováveis. Catalisadores alcalinos inorgânicos são os mais utilizados na síntese do biodiesel, mas o uso de lipases como catalisador tem se mostrado interessante. Ainda são necessários estudos para determinar parâmetros cinéticos e condições ótimas para este sistema, e a modelagem e simulação são ferramentas importantes para este tipo de análise. Este trabalho tem o objetivo de desenvolver modelos cinéticos para a reação de transesterificação e ajuste de seus parâmetros cinéticos, e a posterior simulação de diferentes condições para a operação do sistema. O parâmetro de desativação térmica da lipase de Burkholderia cepacia foi determinado independentemente e segue a lei de Arrhenius, com valor de 8,63 min-1 para o fator pré-exponencial e 24747,45 J mol-1 para a energia de ativação. O modelo que apresentou o melhor ajuste dos dados experimentais considerou a formação de complexos enzimáticos e a perda de atividade enzimática por desativação térmica e inibição por etanol, com um valor de raiz do erro médio quadrático de 10,64%. Simulações mostraram que temperaturas mais altas (até 60 °C) resultam em menor conversão para um reator isotérmico. Para um sistema batelada com concentração de 5% m/m de lipase, razão molar etanol:óleo de 3:1 e 72 h de reação, a conversão para 25 °C foi de 92,56% e para 60 °C, 73,2%. Para um reator não isotérmico a desativação da enzima foi reduzida em temperaturas mais altas, mas apresentou conversão inferior ao reator isotérmico. Para as condições anteriores e temperatura final de 60 °C, a variação de temperatura do tipo rampa resultou em conversão de 89,07%, e para variação do tipo degrau, 90,34%. A lipase mostrou ser inibida por altas concentrações de etanol, resultando em conversão de 0,86% para razão molar etanol:óleo de 18:1, para 5% m/m de lipase e temperatura constante de 25 °C. Um pico de conversão ocorreu na razão molar de 4,51:1, com conversão de 92,47% no reator batelada. Para um reator semicontínuo com adição de etanol, a conversão aumenta com a razão molar, com conversão de 96,95% para razão molar de 18:1. Desta maneira, observou-se que a condução desta reação de transesterificação em sistemas não isotérmicos melhora o desempenho da reação e é um método interessante para obter-se um aumento na conversão de triacilglicerol

ABSTRACT: The interest in biofuels increased in the last decades with several studies regarding to biodiesel production from renewable reactants. Inorganic alkaline catalysts are the most used industrially but the use of lipases as catalyst has been proved interesting. Further studies are still required in order to determine the kinetic parameters and ideal conditions of the system, and modeling and simulation tools are ideal to do this study. This work has the objective of developing kinetic models for the transesterification reaction and fitting its kinetic parameters, and running simulations of the reacting system for different operating conditions. The thermal deactivation parameter of the Burkholderia cepacia lipase follows the Arrhenius law and has a pre- exponential factor of 8.63 min-1 and activation energy of 24,747.45 J mol-1. The model that best fit the experimental data considered the formation of enzymatic complexes and the loss of enzymatic activity due to thermal deactivation and ethanol inhibition, presenting a root-mean-square error of 10.64%. Simulations showed that higher temperatures (up to 60 °C) lead to lower conversion for an isothermal reactor. For a batch system with 5% w/w lipase concentration, ethanol:oil molar ratio of 3:1 and reaction time of 72 h the conversion was 92.56% at 25 °C, and 73.2% at 60 °C. For a non-isothermal reactor the enzyme deactivation was reduced at higher temperatures, but the conversion was inferior to the isothermal reactor. For the previous conditions and final temperature of 60 °C, the ramp increase in temperature resulted in 89.07% conversion, and the step increase in temperature, 90.34%. The lipase was inhibited by high ethanol concentration, with a conversion of 0.86% for an ethanol:oil molar ratio of 18:1, for 5% w/w lipase concentration and constant temperature of 25 °C. A conversion peak occurred at 4.51:1 molar ratio and reached 92.47% conversion. For a semi-batch reactor with continuous feed of ethanol, the conversion increases with the molar ratio, with 96.95% conversion for 18:1 molar ratio. Thus, it was noticed that the conduction of this reaction in non-isothermal systems improves the performance of the reaction, and it is an interesting method to achieve a better conversion of triacylglycerol